Materi
Sebagian besar enzim adalah protein yang menjadi katalisator: ia mempercepat reaksi dengan menurunkan energi aktivasi, lalu kembali seperti semula setelah produk dilepas (Biologi Kelas XII hlm. 6–7; OpenStax Concepts of Biology Bagian 4.1). Bagian proteinnya disebut apoenzim dan memiliki sisi aktif tempat substrat melekat. Banyak enzim memerlukan gugus prostetik: koenzim berupa molekul organik nonprotein, misalnya vitamin dan NAD, atau kofaktor berupa zat anorganik, misalnya Fe dan Zn. Gabungan apoenzim dan gugus prostetik disebut holoenzim (hlm. 5).
Enzim bekerja spesifik: amilase memecah amilum menjadi maltosa tetapi tidak memecah maltosa lebih lanjut. Model gembok dan anak kunci menggambarkan sisi aktif yang pas dengan substrat; model kecocokan terinduksi (induced fit) menambahkan bahwa sisi aktif sedikit berubah bentuk saat substrat terikat (OpenStax Concepts of Biology Bagian 4.1).
Laju reaksi dipengaruhi suhu, pH, konsentrasi enzim, konsentrasi substrat, dan inhibitor. Suhu di luar kisaran optimum menurunkan laju, dan suhu tinggi akhirnya mendenaturasi enzim secara permanen. Tiap enzim punya pH optimum: pepsin pada pH asam, amilase sekitar netral, tripsin pada pH basa. Menambah substrat menaikkan laju sampai batas tertentu. Inhibitor kompetitif mirip substrat dan bersaing di sisi aktif, sehingga pengaruhnya hilang bila substrat ditambah; inhibitor nonkompetitif terikat di sisi alosterik dan tidak teratasi dengan cara itu (Biologi Kelas XII hlm. 11–13).
